Строение и состав гемоглобина — структура гема и глобина, молекулярный вес и формула

Клетка как носитель жизни:
Структура и виды белков

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой ковалентными пептидными связями —СО—NH—

Полипептидные цепи имеют еще один вид ковалентных связей — дисульфидные:

Кроме того, в белковой молекуле существуют нековалентные водородные связи, которые могут возникать между пептидными группами, между карбоксильной и гидроксильной группами. В белках имеются .так называемые гидрофобные связи, возникающие при взаимодействии и сближении неполярных частей полипептидных цепочек, сопровождающиеся уменьшением числа молекул воды, окружающих белковую молекулу.

Наконец, в молекуле белка существуют еще электростатические взаимодействия между группами, которые несут электрические заряды.

В каждой молекуле белка, построенной из 20 различных аминокислот, общее количество аминокислотных остатков составляет сотни и даже тысячи.

Первичная структура. Каждому виду белка строго индивидуально присущи определенный состав и последовательность аминокислот в полипептидной цепи; любое звено цепи — это определенная аминокислота. Последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле и структуру, поддерживаемую ковалентными связями, называют первичной структурой белка, Все существующие в природе белки различаются по первичной структуре. Первичная структура каждого индивидуального белка сохраняется в поколениях, т, е. закреплена генетически благодаря передаче наследственной информации.

Число возможных первичных структур молекул белка практически неограниченно, Каталитические свойства того или иного белка зависят от его первичной структуры, и для функционирования белка-катализатора необходимо определенное сочетание аминокислот.

Вторичная структура. Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи белка создается благодаря возникновению дополнительных связей — «водородных мостиков», которые образуются как в пределах одной полипептидной цепи, так и между цепями. Водородные связи возникают в результате относительно слабых связей между атомами водорода и свободной парой — электронов отрицательного элемента полипептидной цепи белка, например между водородным атомом >NH-группы одной пептидной связи и атомами кислорода >СО-группы другой:

Если водородные связи образуются в пределах одной полипептидной цепи, то она закручивается в спираль; водородные связи стабилизируют спиральную конформацию полипептидной цепи. При образовании водородных мостиков между двумя пептидными цепями создаются структуры складчатого типа. Большое количество водородных связей обеспечивает высокую стабильность молекулы белка.

Третичная структура. Спиральные полипептидные цепи жестко фиксируются за счет взаимодействия боковых групп, аминокислот, приобретая специфическую для каждого белка пространственную структуру (конформацию). Это третичная структура белка. В зависимости от расположения полипептидных цепей форма молекул белка может варьировать от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой).

Четвертичная структура. Под четвертичной структурой белков понимают структурную связь двух или нескольких пространственно организованных полипептидных цепей, которые, объединяясь, образуют биологически активную молекулу. Молекулы многих белков состоят из нескольких полипептидиых цепей, субъединиц, соединенных между собой непептидными связями: водородными, ионными или гидрофобными, которые и образуют четвертичную структуру. Если взаимное расположение субъединиц будет смещено, то это может вызвать различные изменения функции белка.

Все виды структуры белка имеют большое значение для проявления каталитической активности фермента и регуляторного действия ферментов в клетке.

Нативная конформация белка при нагревании или резком подкислении среды может изменяться: нарушается вторичная, третичная или четвертичная структура, и образуется бепорядочный клубок, т.е. происходит денатурация белка, которая не сопровождается разрывом ковалентных связей. Однако изменение структуры белка связано с изменением реактивности отдельных химических группировок, от которых зависят каталитические свойства фермента. В результате может утрачиваться активность фермента.

Белки различаются как по аминокислотному составу, так и по форме молекул. По форме молекулы все белки делятся на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шаровидные), Различают две большие группы белков: протеины — простые белки, состоящие только из аминокислот, и протеиды — сложные белки, в состав которых, кроме аминокислот, входят и другие соединения. Протеины различаются по растворимости в воде и в водных растворах.

Альбумины — растворяются в воде. К ним относятся: овальбумин — белок яиц, лейкозин, содержащийся в зародыше пшеничного зерна, легумелин — в семенах гороха. Много альбуминов в зеленых частях растений.

Глобулины — растворяются в слабых водных растворах разных солей. В семенах гороха содержится легумин, в семенах фасоли фазеолин, в семенах конопли — эдестин, в семенах сои — глицинин и т.д.

Проламины — растворяются в 60-80%-ном водном этиловом спирте. В семенах пшеницы находится глиадин, в семенах ячменя — гордеин, в семенах кукурузы — зеин, в семенах овса — авенин, в семенах сорго — кафирин.

Читайте также:  Таблетки от варикоза вен на ногах - список лучших эффективных препаратов для медикаментозного лечени

Глютелины — содержатся в семенах злаков и в зеленых частях растений. Растворяются в 0,2%-ной щелочи.

Фосфопротеины — имеют в своем составе фосфорную кислоту, например казеин — основной белок молока.

Протамины — на 70-80% состоят из щелочных аминокислот: аргинина, гистидина и лизина. Молекулярная масса не более 10`000. Хорошо растворяются в воде, в кислой и нейтральной средах. Находятся в ядрах клеток.

Гистоны — содержат те же основные аминокислоты, что и протамины, почти не включают триптофана. Молекулярная масса от 5000 до 37`000. В ядрах клеток (в хромосомах) образуют с ДНК комплекс — нуклеогистон. Считают, что присоединение гистона к ДНК и отщепление от нее могут регулировать синтез РНК и биосинтез белка.

В группу протеидов входят следующие белки.

Липопротеиды — в качестве небелковой группы содержат липиды (липопротеиды составляют основу всех мембранных структур клетки).

Хромопротеиды — сюда относится, например, гемоглобин крови, где белок глобин связан с простетической группой гемом, содержащим железо.

Гликопротеиды — содержат в качестве простетической группы какой-либо высокомолекулярный углевод, ковалентно связанный с остатками аспарагина, треонина, серина, оксилизина или оксипролина и молекулы белка.

К гликопротеидам относятся некоторые ферменты (пероксидаза, глюкозооксидаза), запасной белок семян фасоли вицилин, рицин (ядовитый белок) из семян клещевины, белки лектины из семян канавалии мечевидной, сои, пшеницы. Лектины являются функциональными компонентами мембран плазмалеммы и клеточных органелл: митохондрий, пластид, ядра. Присутствие этих белков в составе бислойной липидной мембраны плазмалеммы увеличивает ее ионную проводимость. Лектины являются специфическими белковыми реагентами на сахара и с успехом используются при изучении поверхности клеток. Они обладают уникальной способностью вызывать агглютинацию эритроцитов. Некоторые лектины обладают митогенной активностью — стимулируют митоз.

Белок лектин-тетрамер, состоящий из субъединиц с молекулярной массой 27`500, при pH≤5,8 диссоциирует на димеры. Определенные участки молекулы лектина связывают ионы Ca 2+ и Mn 2+ . Образования лектиноподобных белков могут представлять собой компоненты систем, ответственных за «узнавание» клеток; возможно, они соединяют клеточные поверхности друг с другом, связывая полисахаридные группы двух соседних клеток, в частности, так может происходить «узнавание» клубеньковыми бактериями клеток корней бобовых растении и образование клубеньков. Это относится также к взаимоотношению организмов при паразитизме, совместимости тканей, прививках, взаимодействии клеток при оплодотворении. Наконец, следует отметить, что белки гликопротеиды, входящие в состав сыворотки антарктических рыб, оказываются необыкновенно эффективными антифризами.

Нуклеопротеиды — белок связан с нуклеиновой кислотой. Находятся в клеточных ядрах и цитоплазме.

Следует отметить значение белка как важного и ценного продукта питания. Пшеничный хлеб высокого качества получается из муки так называемой «сильной» пшеницы. Это сорта мягкой- пшеницы Мироновская 808, Безостая 1, Мироновская юбилейная.

У сортов сильной пшеницы зерно на изломе стекловидное, характеризуется высоким содержанием прочной эластичной клейковины (в муке — 8-18%).

Клейковина — это комплекс белковых веществ: глиадина и глютенина. Клейковина сильной пшеницы отличается прочностью внутримолекулярных связей и способностью молекул белка ассоциироваться в агрегаты.

Состав сухой клейковины, %: глиадина — 44, глютенина — 41, других белков — 5, жиров.— 2, сахаров — 2, клетчатки и: крахмала — 6.

Тест «Строение и функции белков»

Тест №4. Белки.

1.Определите признак по которому все нижеперечисленные соединения , кроме одного , объединены в одну группу. Укажите «лишнее» среди них соединение

А)пепсин б)кератин в)коллаген г)хитин д)каталаза е)гемоглобин

2.Четыре химических элемента встречаются в клетке в наибольшем количестве. На их долю приходится 98% . Укажите химический элемент, НЕ относящийся к ним

3.Укажите изображение пептидной связи между двумя аминокислотами в молекуле белка

А ) N-N б ) HN-CO в ) CO-RH г ) O=O

4.Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию

А)гормон роста б)инсулин в)фибрин г)актин д)пепсин

5.В каком ответе все названные химические соединения относятся к аминокислотам

А)тубулин, коллаген, лизоцим б)лизин, триптофан, аланин

В)Валин, мальтаза, кератин г)сахароза, лактоза, глицин

6.Назовите химические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем количестве

А)углеводы б)липиды в)белки г)нуклеиновые кислоты д)низкомолекулярные вещества

7.Назовите функциональные группы соседних аминокислот , между которыми образуется пептидная связь

А)радикалы б)карбоксильная группа и аминогруппа в)радикал и ион водорода

Г)карбоксильные группы д)карбоксильная группа и радикал е)аминогруппа и радикал

8.Назовите белок, выполняющий регуляторную функцию

Читайте также:  Компульсия – как избавиться, что это такое, лечение

А)коллаген б)фибрин в)гемоглобин г)инсулин

9.Назовите белок в основном выполняющий строительную (структурную) функцию

А)кератин б)каталаза в)нуклеаза г)липаза д)гормон роста

10. Назовите белок, выполняющий транспортную функцию

А)коллаген б)кератин в)фибрин г)гемоглобин

11.Назовите основную функцию, которую выполняет белок кератин

А)двигательная Б)защитная в)ферментативная г)транспортная д)строительная

12.В каком ответе все названные химические соединения являются белками

А)сахароза, инсулин, урацил б)глюкоза, фруктоза, гликоген

В) рибоза, тимин, актин г)каталаза, амилаза, адреналин

13.Назовите свойство , присущее аминокислотам , благодаря наличию в них амино- и карбоксильной групп

А)комплементарность б)гидрофобность в)амфотерность г)амфицельность

14.Назовите белок , выполняющий ферментативную функцию

А)каталаза б)протромбин в) тубулин г)глюкагон д)кератин

15. Назовите белок, выполняющий защитную функцию

А) кератин б)каталаза в)гемоглобин г)актин д)антитела

16.Назовите белок волос

А)кератин б)тубулин в)миозин г)коллаген д)актин д)фибрин

17. Какова кислотность внутренней среды клетки

А)нейтральная б) слабощелочная в)слабокислая

18.Что является мономером белка

А)глюкоза б)нуклеотид в)аминокислота г)нуклеиновая кислота г)азотистое основание

19.Сколько видов аминокислот входит в состав природных белков

А)10 б)15 в)20 г)25 д)46 е)64

20.Назовите белок, из которого состоят рога, копыта, когти, перья и волосы

А)коллаген б)кератин в)тубулин г)миозин

21.Назовите все химические группировки, входящие в состав природных белков

А)только аминогруппа и карбоксильная группа б)водород и радикал

В) водород, аминогруппа и карбоксильная группа г) аминогруппа и карбоксильная группа ,радикал

22.Каким термином называется потеря белком своей естественной пространственной структуры

А) спирализация б)конденсация в)денатурация г) дисперсия д)репарация е)дегенерация

23.Какие химические соединения в обязательном порядке имеют следующие химические группировки: аминогруппу и карбоксильную группу

А)азотистые основания б)нуклеотиды в)нуклеиновые кислоты г)аминокислоты

Д)жирные кислоты е)полисахариды

24.К какому виду химических связей относится пептидная связь

А)ионные б)водородные в)ковалентные г)гидрофобные

25. Назовите химический элемент, который входит в состав хлорофилла

a ) Mg б) Fe в)Са г)К д)Р

26. Как называется структура белка , представляющая собой спираль, в которую свернута цепочка аминокислот

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

27. К какой группе химических соединений относится валин, аланин, лизин, триптофан

А)азотистые основания б)нуклеотиды в)нуклеиновые кислоты г)аминокислоты

28.Назовите белки –гормоны , выполняющие регуляторную функцию

А)пепсин, трипсин б)гемоглобин, миоглобин в)инсулин, адреналин г)актин, миозин

29.Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает аминокислотам кислотные свойства

А)аминогруппа б)радикал в)карбоксильная группа г)гидроксильная группа

30. Назовите белки . выполняющие транспортную функцию

А)пепси, трипсин б)гемоглобин в)инсулин г)коллаген д) актин

31.Как называется структура белка, которая представляет собой цепь из аминокислот, с помощью ковалентных связей соединенных друг с другом в определенной последовательности

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

32. Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает всем аминокислотам основные(щелочные) свойства

А)аминогруппа б)радикал в)карбоксильная группа г)гидроксильная группа

33.Назовите белок-фермент, который расщепляет другие белки

А)пепсин б)гемоглобин в)инсулин г)коллаген д) липаза

34. Какие химические связи принимают участие в формировании вторичной структуры белка

А)ковалентные б)водородные в)ионные г)гидрофобные

35.Какие химические связи принимают непосредственное участие в формировании его первичной структуры

А)ковалентные б)водородные в)ионные г)гидрофобные

36.Как называется структура белка, которая представляет собой спиральную нить , сложенную в клубок

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

37.Как называется процесс восстановления утраченной природной структуры белка

А)денатурация б)редупликация в)репарация г)диссимиляция д)ренатурация

38.Назовите белки ,входящие в состав скелетных мышечных волокон

А)липаза,мальтаза б)гемоглобин, карбоангидраза в)тубулин, диненин

Миоглобин — Myoglobin

Миоглобин (символ Mb или MB ) — это связывающий железо и кислород белок, обнаруженный в тканях скелетных мышц позвоночных в целом и почти у всех млекопитающих. Миоглобин отдаленно связан с гемоглобином , кислородсвязывающим белком красных кровяных телец . У людей миоглобин обнаруживается в кровотоке только после мышечной травмы .

Высокая концентрация миоглобина в мышечных клетках позволяет организмам задерживать дыхание на более длительный период времени. У ныряющих млекопитающих, таких как киты и тюлени, есть мышцы с особенно высоким содержанием миоглобина. Миоглобин содержится в мышцах типа I, типа II A и типа II B, но в большинстве текстов считается, что миоглобин не обнаруживается в гладких мышцах .

Миоглобин был первым белком, трехмерная структура которого была выявлена ​​с помощью рентгеновской кристаллографии . Об этом достижении сообщили в 1958 году Джон Кендрю и его сотрудники. За это открытие Кендрю разделила Нобелевскую премию по химии 1962 года с Максом Перуцем . Несмотря на то, что это один из наиболее изученных белков в биологии, его физиологическая функция еще не окончательно установлена: мыши, генетически модифицированные с отсутствием миоглобина, могут быть жизнеспособными и фертильными, но демонстрируют множество клеточных и физиологических адаптаций для преодоления потери. Наблюдая за этими изменениями у мышей с истощенным миоглобином, было выдвинуто предположение, что функция миоглобина связана с повышенным транспортом кислорода к мышцам и с накоплением кислорода; также он служит поглотителем активных форм кислорода .

Читайте также:  Медицинский центр МедиАрт на Боровском шоссе несколько отзывов посетителей, цены на услуги, адрес и

В организме человека, миоглобина кодируется MB гена .

Миоглобин может принимать формы оксимиоглобина (MbO 2 ), карбоксимиоглобина (MbCO) и метмиоглобина (met-Mb), аналогично гемоглобину, принимающему формы оксигемоглобина (HbO 2 ), карбоксигемоглобина (HbCO) и метгемоглобина (met-Hb).

Содержание

  • 1 Отличия от гемоглобина
  • 2 Цвет мяса
  • 3 Роль в болезни
  • 4 Структура и соединение
  • 5 Синтетические аналоги
  • 6 См. Также
  • 7 ссылки
  • 8 Дальнейшее чтение
  • 9 Внешние ссылки

Отличия от гемоглобина

Как и гемоглобин, миоглобин — это цитоплазматический белок, который связывает кислород с группой гема . Он содержит только одну группу глобулинов, а гемоглобин — четыре. Хотя его гемовая группа идентична группе гемоглобина, Mb имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин. Это различие связано с его другой ролью: в то время как гемоглобин переносит кислород, функция миоглобина заключается в хранении кислорода.

Цвет мяса

Миоглобин содержит гемы, пигменты, отвечающие за цвет красного мяса . Цвет мяса частично определяется степенью окисления миоглобина. В свежем мясе атом железа находится в степени окисления железа (+2) и связан с молекулой кислорода (O 2 ). Хорошо прожаренное мясо имеет коричневый цвет, потому что атом железа теперь находится в степени окисления трехвалентного железа (+3), потеряв электрон. Если мясо подверглось воздействию нитритов , оно останется розовым, потому что атом железа связан с NO, оксидом азота (например, в случае солонины или вяленой ветчины ). Мясо, приготовленное на гриле, также может приобретать розовое «кольцо дыма», которое возникает из-за связывания железа с молекулой окиси углерода . Сырое мясо, упакованное в атмосфере угарного газа, также имеет то же розовое «кольцо дыма» из-за тех же принципов. Примечательно, что поверхность этого сырого мяса также имеет розовый цвет, который в сознании потребителей обычно ассоциируется со свежим мясом. Этот искусственно вызванный розовый цвет может сохраняться до одного года. Сообщается, что обе компании Hormel и Cargill используют этот процесс упаковки мяса, и мясо, обработанное таким образом, находится на потребительском рынке с 2003 года.

Роль в болезни

Миоглобин выделяется из поврежденной мышечной ткани ( рабдомиолиз ), которая имеет очень высокие концентрации миоглобина. Высвободившийся миоглобин фильтруется почками, но токсичен для эпителия почечных канальцев и поэтому может вызвать острое повреждение почек . Токсичен не сам миоглобин (это протоксин ), а феррихематная часть, которая диссоциирует от миоглобина в кислой среде (например, кислая моча, лизосомы ).

Миоглобин является чувствительным маркером мышечного повреждения, что делает его потенциальным маркером сердечного приступа у пациентов с болью в груди . Однако повышенный уровень миоглобина имеет низкую специфичность в отношении острого инфаркта миокарда (ОИМ), и поэтому при постановке диагноза необходимо учитывать CK-MB , сердечный тропонин , ЭКГ и клинические признаки.

Структура и склеивание

Миоглобин принадлежит к суперсемейству белков глобинов и, как и другие глобины, состоит из восьми альфа-спиралей, соединенных петлями. Миоглобин содержит 154 аминокислоты.

Миоглобин содержит порфириновое кольцо с железом в центре. Проксимальная гистидин группа (His-93) прикреплена непосредственно к железу, а дистальный гистидин группа (His-64) парит возле противоположной грани. Дистальный имидазол не связан с железом, но доступен для взаимодействия с субстратом О 2 . Это взаимодействие способствует связыванию O 2 , но не моноксида углерода (CO), который по-прежнему связывается примерно в 240 раз сильнее, чем O 2 .

Связывание O 2 вызывает существенные структурные изменения в центре Fe, который сжимается по радиусу и перемещается в центр кармана N4. Связывание O 2 вызывает «спаривание спинов»: пятикоординатная дезокси-форма железа — это высокоспиновая форма, а шестикоординатная окси-форма — низкоспиновая и диамагнитная .

Синтетические аналоги

Многие модели миоглобина были синтезированы в рамках широкого интереса к дикислородным комплексам переходных металлов . Хорошо известным примером является порфирин из штакетника , который состоит из комплекса железа и пространственно объемного производного тетрафенилпорфирина . В присутствии имидазольного лиганда этот комплекс двухвалентного железа обратимо связывает O 2 . Подложка O 2 имеет изогнутую форму, занимая шестую позицию в центре железа. Ключевым свойством этой модели является медленное образование μ-оксодимера, который находится в неактивном диферрическом состоянии. В природе такие пути дезактивации подавляются белковой матрицей, которая предотвращает близкое сближение ансамблей Fe-порфиринов.

Ссылка на основную публикацию
Стресс и холестерин в крови повышается ли холестерин на нервной почве
Как стресс влияет на уровень холестерина? Стресс является понятием расплывчатым, однако множество исследований его влияния на организм показали, что он...
Стоматология &laquoДантистофф (м
Отзывы о стоматологической клинике Научная стоматология Дантистофф 8 врачей в штате стоматологии Научная стоматология Дантистофф Все отзывы У меня почернел...
Стоматология в Раменском районе Московской области
Стоматологическая клиника в Раменском!Почему пациенты выбирают именно нас? Стоматологическая клиника в Раменском! Почему пациенты выбирают именно нас? Сеть стоматологических клиник...
Стресс или рак медики объяснили, с чем связан «ком в горле»
Стресс или рак: медики объяснили, с чем связан «ком в горле» Каждому приходилось хоть раз испытывать дискомфорт в горле. Врачи...
Adblock detector